Huesos de vikingos a la deriva

El 14 de noviembre de 1963 las deposiciones de diferentes erupciones volcánicas rebasaron el nivel del mar, creando la isla de Surtsey. Esta isla, declarada reserva de la biología 2 años después y patrimonio de la humanidad en 2008, constituye un verdadero laboratorio al aire libre en el que los pocos científicos que tienen permiso para desplazarse hasta ella, pueden estudiar la sucesión ecológica, es decir, cómo la vida coloniza un terreno completamente estéril. Un campo extremadamente interesante del que algún día escribiré una entrada. Pero hoy toca hablar de una isla más grande.

Surtsey se encuentra situada al suroeste de Islandia; de hecho, es su punto más meridional. Curiosamente Islandia también representa un «laboratorio» natural en el que se llevan a cabo numerosas investigaciones sobre... genética.

Islandia empezó a ser habitada hace unos 1.000 años, por poblaciones vikingas originarias de Escandinavia y las islas británicas. Casi desde su establecimiento se tiene un registro de las bodas y bautizos, lo que nos informa sobre las relaciones de parentesco que existen entre los habitantes actuales de la isla. Sólo han pasado 35 generaciones desde los primeros colonos. Durante estas 35 generaciones la aportación genética desde el exterior ha sido ínfima. Una población de estas características (prácticamente aislada, procedente del cruce de un puñado colonos originarios) permite el estudio de diferentes marcadores genéticos que sirven para corroborar hipótesis genéticas (referentes al efecto fundador o a la deriva genética). También permite estudiar caracteres que, debido a la consanguinidad, se encuentran en mayor proporción en sus habitantes. En este sentido, cabe destacar el proyecto de la compañía deCODE genetics, Inc, la cual realiza una base de datos del DNA de los islandeses.

Recientemente PLoS Genetics ha publicado un nuevo artículo de acceso libre sobre la genética islandesa. Leyendo el artículo podemos enterarnos que gracias a los estudios genéticos anteriores se cree que de todas las madres "originales" de los islandeses, un 40% eran escandinavas, el resto procedían de las islas británicas. En cambio, de los padres fundadores, un 80% eran escandinavos. ¿Cómo podemos discriminar entre padres y madres? Para el estudio de los padres se analiza la secuencia de los cromosomas Y (exclusivos de los hombres); para las madres, se analiza el DNA mitocondrial. Las mitocondrias, como ya sabréis, son las centrales energéticas de nuestras células. Las mitocondrias son bacterias simbióticas que conservan aún su DNA (que ya es nuestro). Los espermatozoides sólo contribuyen con el material genético del núcleo celular: no transmiten mitocondrias. Por lo tanto, las mitocondrias de todos nosotros proceden exclusivamente de las de nuestras madres. Por eso se estudia el material genético de estos orgánulos como marcadores de la línea materna.

En el artículo mencionado (una colaboración entre investigadores de Barcelona, Leiden y, evidentemente, Reykjavik) se han analizado las secuencias del DNA mitocondrial de 68 esqueletos de 1000 años de antigüedad, comparándolas con las poblaciones actuales. Curiosamente, su secuencia era más parecida a la de las poblaciones de las que procedían (Escandinavia e islas británicas) que a la secuencia de sus descendientes, los islandeses actuales. Según los autores, este hecho sería debido a la influencia de la deriva genética. La deriva genética es un proceso que actúa, junto con otros como la selección o las mutaciones, durante la evolución de las especies.

Todos nosotros tenemos dos copias de cada gen, llamadas alelos. Nuestros gametos (óvulos y espermatozoides) sólo tienen un alelo de cada gen (así cuando forman un nuevo individuo, éste volverá a tener 2 alelos). De nuestros gametos, la mitad tiene uno de los alelos, y la otra mitad, el otro. Por tanto, el nuevo individuo sólo llevará uno de nuestros alelos. ¿Cuál? Aquí, casi siempre, interviene el azar. Y este azar es el que genera la deriva genética. En esta imagen animada de Wikipedia (by profesor marginalia) podemos ver el funcionamiento de esta deriva genética en un tarro con bolas de dos colores (que representan los dos alelos de un gen). Por azar se escogen 20 de esas bolas para el siguiente jarro. En cinco generaciones uno de los dos alelos se habrá perdido (Os recomiendo la entrada de la wikipedia en inglés para profundizar en este concepto).

La importancia de la deriva genética es mayor cuanto menor es el tamaño de la población de estudio. Así, las poblaciones originarias de los esqueletos (Escandinavia e islas británicas) son mucho mayores que las que se establecieron en la isla. Por eso, el DNA mitocondrial de los islandeses se ha «modificado» más que el de escandinavos o británicos, presentando así más diferencias respecto a sus fundadores que éstos.

Images: Wikimedia commons. 1. Surtsey; 2. Jon Olaffson; 3. Thorstein Gislason; 4. Casas con tejado de hierba (Skógar)

Ver la entrada completa

Bee movement: ¿dónde está la florecita?

-Mirad
-Alerta
-Atención
-Ha vuelto
-Exploradora
-346
-Semicírculo
-Mueve el abdomen
-¡Flor!
-45º
-A 1500 metros humanos
-Semicírculo
-¡Flor! ¡Flor!
-Muy cargada
-¡Flor!¡Flor!¡Flor!
-¡Vamos!

No sé cómo "habla" una inteligencia colectiva, pero podría sonar así... no, definitivamente no debe sonar así.

Por cosas del azar, en el trabajo he tenido que informarme sobre la danza de las abejas (waggle-dance). Es fascinante. El código que utilizan es increible. Intrigado, me puse a buscar en nuestro adorado PubMed y encontré más de un artículo gratuito. Aquí os dejo algunas curiosidades con sus respectivos artículos por si queréis ampliar la información.

Cuando una abeja exploradora vuelve de su periplo habiendo encontrado una flor, inicia una "danza" particular. Realiza movimientos describiendo una figura similar al infinito (un 8 invertido). Cuando pasa por el centro del ocho, mueve su abdomen. Es este baile el que contiene información sobre dónde se encuentra la fuente de polen. La variabilidad en la precisión de esta información es constante, siempre hay un pequeño margen de error.

Por un lado, el ángulo que forma su vuelo con respecto a la gravedad (el eje vertical) es el ángulo que forma la flor encontrada con el sol.

El tiempo que tarda en recorrer el centro del ocho (el tiempo en el que mueve el cucu), indica la distancia a la que se encuentra el polen, con una relación aproximada de 750 metros por cada segundo. La "distancia" la integran gracias a unos "cuentaquilómetros" (odómetros) internos. Un artículo reciente propone que existirían dos odómetros, uno individual, y otro colectivo, activado por la danza del cucu.

Esta codificación de la información espacial se realiza gracias a un "mapa mental" interno de la abeja exploradora, la cual integra las informaciones visuales durante su vuelo para ser capaz de detectar el néctar o volver al hogar. No hay que menospreciar, por tanto, la memoria y la capacidad de aprendizaje de las abejas.

Queda una información por codificar: ¿cuántas abejas hacen falta para recolectar el néctar? O lo que sería equivalente: ¿cuánto néctar hay? Esta información se transmite por vía química. En el artículo, cuando inhibían la producción de determinadas sustancias, nadie seguía a la abeja; en cambio, si se inyectaban estas sustancias olorosas, el reclutamiento era evidente. ¿El efecto Axe?

Lo que más me ha llamado la atención es la existencia -lógica, por otra parte- de "dialectos" entre poblaciones de abejas. Estos dialecto, además, parecen estar codificados en los genes: se transmiten genéticamente, e incluso podría ser que estuvieran controlados por un solo gen con más de una variante. El caso es que estos dialectos no constituyen barreras entre las diferentes abejas, ya que dos poblaciones de abejas distintas puestas en contacto acaban por entenderse entre sí. ¡Ay! ¡Nos queda tanto por aprender de las abejas!

Ver la entrada completa

Bioquímica para todos. 8. La unión de los aminoácidos: el enlace peptídico

Las primeras siete entradas de esta serie las hemos dedicado a los aminoácidos. Los aminoácidos son las piezas fundamentales de las proteínas (cadenas largas de aminoácidos) y de sus "hermanos menores", los péptidos (cadenas cortas). Tanto unas como los otros son cadenas de aminoácidos unidos, principamente, por lo que se conoce como Enlace peptídico.

Un enlace peptídico se forma entre el grupo amino de un aminoácido y el grupo carboxilo de otro. Como podéis observar, en esta unión no interviene para nada la cadena lateral que porten los aminoácidos. Dicho de otra manera, todos los aminoácidos se unen de la misma manera. En la formación del enlace peptídico se desprende una molécula de agua.

Image: Yrithinnd. Wikimedia commons


Si miramos este tripéptido (formado por la unión de 3 aminoácidos) veremos cómo obtenemos una cadena formada por los antiguos grupos aminos y ácidos unidos en enlaces peptídicos, con las cadenas laterales "ajenas" a estos enlaces colgando de la cadena principal. Este hecho va a tener una importancia capital, como veremos en la siguiente entrada.

Un último apunte de nomenclatura. Cuando los aminoácidos forman parte bien de péptidos (cadenas cortas), bien de proteínas (cadenas largas), pasan a llamarse residuos aminoacídicos y, si se nombran, se le añade el sufijo -il a su nombre.

Ver la entrada completa

Bioquímica para todos. 7. Aminoácidos esenciales y la "calidad" de las proteínas.

Aminoácidos esenciales
Los organismos no somos máquinas perfectas. Por ejemplo: no todos los organismos somos capaces de fabricar todos los aminoácidos. Los humanos somos un ejemplo magnífico de esta carencia: somos incapaces de fabricar fenilalanina, isoleucina, leucina, lisina, metionina, treonina, triptófano, valina, arginina o histidina. No está nada mal, ¿verdad?. Pero, si las proteínas necesitan los 20 aminoácidos y hay 10 que no podemos fabricar, ¿cómo nos las arreglamos? Comiendo. Los aminoácidos esenciales deben ser incorporados mediante la dieta.

Los diferentes alimentos que ingerimos tienen proteínas con distintas composiciones de aminoácidos. Aquellos alimentos que nos aportan los 20 aminoácidos son considerados alimentos con proteínas de alta calidad. En general los alimentos de origen animal (carnes, huevos y lácteos) son alimentos con proteínas de buena calidad. En cambio, los vegetales suelen ser más exclusivos, faltándoles a la mayoría de ellos alguno o algunos de los aminoácidos esenciales. Sin embargo, hay excepciones: la soja parece ser una de ellas.

Ya sabéis, si queréis llevar una dieta equilibrada, con un aporte suficiente de todos los aminoácidos que no podéis fabricar, hay que ingerir productos animales (como todo, con moderación). Si renunciáis a ellos por convicciones, o por ser más "naturales" (aunque recordad que "por naturaleza" los homínidos somos consumidores de carne), no dejéis de mirar las composiciones proteicas de los alimentos vegetales para conseguir un aporte suficiente de cada uno de los 10 aminoácidos esenciales (aquí os dejo las cantidades diarias recomendadas). A no ser que queráis acabar consumiendo pastillas de aminoácidos (eso sí, totalmente naturales, ¿crecerán en los árboles?, ¿nunca os habéis preguntado de dónde sacan los productos de estos "suplementos alimenticios"? Os sorprenderíais).

Ver la entrada completa

Bioquímica para todos. 6. Nomenclatura y esencialidad de los L-aa

Un par de últimos apuntes sobre los aminoácidos proteicos: La nomeclatura (que trataremos en esta entrada) y la esencialidad (que trataremos en la siguiente).

Nomenclatura
Cada aminoácido proteico presenta tres nombres:

1. El largo: Cisteína, Histidina, Alanina...
2. El triple: Cys, His, Ala...
3. El corto: C, H, A...

Con los ejemplos que os he dado, parecería que la conversión nombre largo - nombre corto es sencillísima: bastaría indicar la inicial. Desgraciadamente no es así. Como hay aminoácidos que comparten inicial, se tuvo que hacer una nomenclatura estándar que evitase repeticiones. Así, el ácido glutámico (un aminoácido), se representa con la E; o la Arginina, con la R... Para ver los tres nombres de cada aminoácido os recomiendo esta entrada de Wikipedia.

Estas abreviaturas son necesarias ya que los aminoácidos proteicos forman parte de las proteínas: largas concatenaciones de aminoácidos unidos por el enlace que veremos en la siguiente entrada. Como estas cadenas pueden superar el millar de aminoácidos, no era muy útil trabajar con los nombres completos de los aminoácidos. Ni siquiera con los nombres tripletes. Para que entendáis mejor la ventaja de la nomenclatura "corta", aquí os dejo la secuencia de una proteína (pregunta para nota: ¿de qué proteína se trata?. Os dejo utilizar PubMed). Es una proteína pequeña de "sólo" 367 aminoácidos. ¿Os imagináis que en vez de cada letra pusiéramos el nombre largo? Sería una información inútil.

MVMEVGTLDAGGLRALLGERAAQCLLLDCRSFFAFNAGHIAGSVNVRFSTIVRRRAKGAMGLEHIVPNAELRGRLLAGAYHAVVLLDERSAALDGAKRDGTLALAAGALCREARAAQVFFLKGGYEAFSASCPELCSKQS
TPMGLSLPLSTSVPDSAESGCSSCSTPLYDQGGPVEILPFLYLGSAYHASRKDMLDALGITALINVSANCPNHFEGHYQYKSIPVEDNHKADISSWFNEAIDFIDSIKNAGGRVFVHCQAGISRSATICLAYLMRTNRVK
LDEAFEFVKQRRSIISPNFSFMGQLLQFESQVLAPHCSAEAGSPAMAVLDRGTSTTTVFNFPVSIPVHSTNSALSYLQSPITTSPSC

Ver la entrada completa

Bioquímica para todos. 5. La imagen especular no es tan idéntica como creíamos.

La inmensa mayoría de las moléculas que nos componen tienen una base de carbono. Sin carbono, no hay vida. El átomo de carbono permite cuatro enlaces dispuestos cuya estructura tridimensional corresponde a un tetraedro, una pirámide de base triangular. En la imagen podéis ver diferentes representaciones del metano (un átomo de carbono unido a 4 hidrógenos). Esta tridimensionalidad es esencial para todas nuestras moléculas. Sin las 3D no estaríamos vivos. Los seres planos bidimensionales no están vivos.

La tridimensionalidad también comporta características curiosas, como la quiralidad. Dos moléculas son quirales cuando una es la imagen especular de la otra. Nuestras manos son quirales. Sólo «encajan» si las enfrentamos palma contra palma o reverso contra reverso. Si las superponemos (reverso contra palma), no se solapan: los pulgares quedan en lugares opuestos (en este caso también tendríamos pulgares «oponibles») .

Los aminoácidos quirales están formadas por los mismos átomos «casi» dispuestos de la misma manera. Tienen un grupo amino, un grupo ácido, y la misma cadena lateral; pero lo que les diferencia al uno del otro es en qué enlaces del carbono central presentan cada uno de estos grupos. Esta disposición diferencial les convierte en imágenes especulares el uno del otro. Y esta sutil diferencia comporta distintas propiedades bioquímicas.

Diferenciar estos quirales (también llamados enantiómeros o estereoisómeros) es relativamente sencillo ya que cada uno de ellos polariza la luz en una dirección. Si la polarizan hacia la izquierda, se habla de aminoácidos levorotativos (L-aa); si la polarizan hacia la derecha, se les denomina dextrorotativos (D-aa).

Y ahora la curiosidad. La vida se generó a partir de componentes orgánicos sintetizados de manera abiótica (sin intervención de vida, como ya postulaba Oparin). Es decir, las moléculas orgánicas se pueden sintetizar a partir de moléculas más simples y aporte de energía, como demostró Stanley Miller en su famosísimo experimento (ver esta entrada anterior). En la mezcla resultante aparecieron algunos aminoácidos. Unos eran D-aa, otros L-aa. En la naturaleza continúan existiendo los dos estereoisómeros, pero... TODAS las proteínas están formadas exclusivamente por L-aa. ¿Por qué?

Ver la entrada completa

Bioquímica para todos. 4. Aminoácidos no proteicos

Algunos aminoácidos no forman parte de ninguna proteina: no existe ningún codón o triplete para ellos (ver la entrada anterior). En este caso actúan como intermediarios o precursores de diferentes reacciones del organismo.

La Ornitina y la Citrulina actúan de intermediarios en la síntesis de urea. El ciclo de la urea, como veremos bastante más adelante es importantísimo para el reciclaje de las proteínas. Un mal funcionamiento de este ciclo puede acarrear diferentes problemas, como la gota. En la imagen podéis ver la representación del dolor asociado a esta enfermedad por James Gillray (de Wikimedia commons.

Otro aminoácido no proteico importante es la DOPA, derivada del aminoácido proteico tirosina. La L-DOPA es el intermediario en la síntesis de la dopamina, la adrenalina o la melanina. La dopamina es una sustancia química de comunicación entre neuronas (neurotransmisor) importantísima. La adrenalina (también conocida como epinefrina) es una hormona de la que todos habéis oído hablar. Es la responsable de los estados de alerta. La que nos pone a cien... o a mil. La melanina es la sustancia que sintetizan los melanocitos la cual nos oscurece la piel, pero también se encuentra en algunas neuronas de nuestro cerebro. Estas tres substancias no serían posibles sin la síntesis del aminoácido DOPA.

Ver la entrada completa

Bioquímica para todos. 3. Aminoácidos proteicos

De todos los aminoácidos posibles, dijimos que sólo había 20 que formaban parte de nuestras proteínas. Estos 20 son los únicos que se encuentran codificados por el DNA. Un gen codifica para una proteína. Cada 3 letras del DNA (denominadas triplete o codón) de un gen indican qué aminoácido debe añadirse a la proteína naciente. Esta correspondencia triplete-aminoácido sigue un código universal. Todos los seres vivos del planeta lo comparten. Este código genético es el diccionario entre el DNA y las proteínas. En este diccionario también encontramos la codificación para los puntos y aparte (Stop no es ningún aminoácido). Volveremos más tarde a este diccionario.

Algunas veces las proteínas pueden presentar aminoácidos diferentes de los 20 que vimos en la entrada anterior. Estos aminoácidos derivan de la modificación de aminoácidos proteicos una vez ya se ha formado la proteína. Por ejemplo, el colágeno (que no sólo se encuentra en cremas y potingues: forma fibras que son la base de nuestra piel y nuestros huesos) contiene 4-hidroxiprolinas (prolinas con un OH adicional) y 5-hidroxilisinas (seguro que podéis deducir qué tienen de más...). En este caso los tripletes del gen del colágeno indican que los aminoácidos que se deben colocar en la proteína son prolinas o lisinas. Una vez la proteína ya está sintetizada, se modifican dando lugar a las 4-hidroxiprolinas y las 5-hidroxilisinas.






Prolina e hidroxiprolina... ¿sabéis cuál es cuál?

La elastina forma, como el colágeno, fibras constituyentes de nuestra piel. Como su nombre indica, sin embargo, la elastina es más elástica que el colágeno. Parte de esta elasticidad se la da otra modificación de sus aminoácidos, la desmosina, una molécula radial formada por la modificación y unión de cuatro lisinas. A continuación podéis observar su estructura... ¿sois capaces de identificar los grupos aminos y ácidos de las cuatro lisinas?

Ver la entrada completa

Biotolkien 3. Ents. 3 ¿Árboles que se mueven y no crecen? Apoptosis

Pero, veamos, si los ents siempre están construyendo células para moverse, no dejarían de crecer. Cada paso que diesen aumentaría su tamaño…. cuando no es así. Los ents, para “mover sus piernas” tienen que generar células en un lado del tronco… y matar a las células del otro lado. La muerte programada de células, el suicidio celular, recibe el nombre de apoptosis, y es uno de los procesos más fascinantes a nivel de biología molecular.

Una célula puede morir por causas violentas (necrosis), o por mandato interno (apoptosis). La diferencia entre ambas es la “ordenación”. La necrosis es un caos, la apoptosis, un proceso secuencial por el que la célula se prepara a morir de la forma más “reaprovechable” posible.

La apoptosis está continuamente presente en nuestras vidas. Desde el desarrollo embrionario (donde, por ejemplo, nos quita las membranas interdigitales), hasta procesos inmunitarios (donde es responsable de la eliminación de los linfocitos que reconocen antígenos propios y podrían atacarnos).

La apoptosis es unos de las primeras armas contra las células rebeldes. Cuando una célula empieza a ir por su cuenta se le induce a un suicidio programado. Las células más rebeldes desoyen esta orden y empiezan a multiplicarse sin control. Liberadas de la apoptosis, se vuelven células tumorales.

Pero volvamos a los ents… Uy, ¡qué tarde! Lo dejaremos para la próxima entrega.

Otras entrada sobre apoptosis:
La doble negación. Histonas y osos polares.
Estrógenos y osteoporosis. Huelga a la japonesa o harakiri colectivo

Ver la entrada completa

Biotolkien 3. Ents. 2. ¿Árboles que se mueven?

El movimiento de las plantas que comentamos la entrada anterior se da por el crecimiento diferencial de los dos lados de la planta. Si las células de un lado se dividen más rápidamente que las del lado opuesto, esa parte empezará a generar una especie de codo que acabará girando la planta entera. Es lo que ocurría con nuestra alubia germinal. Cuando cambiábamos la orientación del agujero, se invertía el crecimiento diferencial. Este efecto producido por la luz se denomina Fototropismo y es perfectamente observable en grabaciones a cámara rápida, como la que os dejo aquí. Impresionante, ¿no creéis?



Vamos con los ents. Para andar, deben desplazar una de sus “piernas” hacia delante, mantenerla bien fijada en el suelo mientras enderezan su cuerpo sobre esta, al tiempo que avanzan la otra pierna. Y todo esto sin músculos ni tendones, solamente construyendo muchas más células en un lado que en otro… Este proceso es bastante más lento que el movimiento de los animales, de ahí la parsimonia de los ents. Los ents basan su movimiento en la generación de nuevas estructuras a una velocidad de vértigo para lo que es el mundo vegetal.

Ver la entrada completa